牛血清白蛋白能维持蛋白的稳定性

牛血清白蛋白是生化实验室最常用的蛋白之一，而实验中，可能因为它过于常见、过于平凡而忽略了它的重要性。牛血清白蛋白(bsa)，又称第五组分，是牛血清中的一种球蛋白，包含583个氨基酸残基，分子量为66.430kda，等电点为4.7。牛血清白蛋白在生化实验中有广泛的应用，例如在westernblot中作为blockingagent。　　牛血清白蛋白前体蛋白全长607个氨基酸。前体蛋白从n端脱去18个信号肽，以及6个前肽，形成含有583个氨基酸、分子量约为66.5kda的成熟bsa蛋白。bsa表面含有大量的酸性、碱性氨基酸。其中酸性氨基酸谷氨酸、天冬氨酸分别有40个、59个，碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸分别有59个、23个。另外bsa还有35个半胱氨酸，形成17对二硫键，一个游离的巯基。
　　当蛋白质处于“压力”的状态下，如加热、紫外照射、氧化、剪切力等，蛋白质的空间折叠趋于延展，导致内部疏水位点暴露，发生无定形聚集或者形成高结构化的淀粉样蛋白，从而失去生物活性。bsa具有良好的热稳定性，当温度上升至65度时，其空间结构的变化依然是可逆的。bsa另一个特点是能够和许多物质形成可逆结合，特别是水溶性较差的物质，如脂肪酸、血红素、胆红素、带负电荷的芳香化合物等，能够增加其水溶性。因此，bsa是理想的蛋白保护剂。当酶、或抗体等蛋白质发生空间结构变化，bsa能够与其发生可逆结合，形成稳定的、可溶的高分子复合物，防止蛋白发生无定形聚集。另外，溶液中的bsa能够与容器表面结合，防止蛋白吸附在容器表面而浓度降低。

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